Pertemuan15 PRESENTASI : Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier pada Protein

PRESENTASI : Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier pada Protein

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem imun sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang Segelas susu sapi. Susu sapi merupakan salah satu sumber protein. merupakan polimer dari monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

PENGERTIAN STRUKTUR PROTEIN

Struktur protein merupakan sebuah struktur biomolekuler dari suatu molekul protein. Setiap protein, khususnya polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang terbentuk dari berbagai asam L-α-amino (urutan ini juga disebut sebagai residu). Perjanjiannya, suatu rantai yang panjangnya kurang dari 40 residu disebut sebagai sebagai polipeptida, bukan sebagai protein. Untuk dapat melakukan fungsi biologis, protein melipat ke dalam satu atau lebih konformasi spasial yang spesifik, didorong oleh sejumlah interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals, dan sistem kemasan hidrofobik.

Struktur tiga dimensi perotein sangat diperlukan untuk memahami fungsi protein pada tingkat molekul. Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Protein diklasifikasikan berdasarkan ukuran fisik mereka sebagai nanopartikel (1-100 nm). Sebuah protein dapat mengalami perubahan struktural reversibel dalam menjalankan fungsi biologisnya. Struktur alternatif protein yang sama disebut sebagai konformasi.

Struktur protein dapat dilihat sebagai hierarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), Struktur Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH). sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat): struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida).

gabungan dari peptida peptida ini membentuk protein dinamakan polipeptida

Struktur Sekunder Protein

Struktur sekunder mengacu sub-struktur reguler. Dua jenis utama dari struktur sekunder yaitu alfa heliks dan beta sheet, yang diusulkan pada tahun 1951 oleh Linus Pauling. Struktur sekunder ditentukan oleh pola ikatan hidrogen antara gugus peptida rantai utama. Struktur sekunder mempunyai geometri reguler, yang dibatasi untuk nilai-nilai tertentu dari sudut dihedral ψ dan φ pada plot Ramachandran.

Struktur Tersier Protein

Struktur tersier mengacu pada struktur tiga dimensi molekul protein tunggal. Alfa heliks dan beta sheet dilipat menjadi suatu bulatan. Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat rantai samping dan ikatan disulfida.

Struktur Kuartener Protein

Struktur kuartener adalah struktur tiga dimensi dari beberapa subunit protein yang terikat bersama. Dalam konteks ini, struktur kuaterner distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan disulfida sebagai struktur tersier. Kompleks dari dua atau lebih polipeptida disebut

Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptide yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

a.       alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"),

berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukangamma").

struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:

(1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer,

(2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan

(4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negative sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi,

komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain.

Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Kenyataannya, seluruh protein yang ada di dunia ini merupakan kombinasi dari dua puluh macam asam amino, baik esensial maupun non esensial.

PERMASALAHAN:

1.      jelaskan mengapa antar peptida pada struktur protein sekunder terdapat ikatan hydrogen?

2.      Jelaskan suatu rantai polipeptida yang membentuk heliks pada struktur protein sekunder?

3.      Jelaskan ikatan ikatan yang terdapat dalam struktur tersier protein ?

4.      Apa perbedaan ketiga struktur protein tersebut?